برهمکنش کاروتنوئیدهای زعفران (کروسین و کروستین) با آلبومین سرم انسانی با استفاده از روش‌های طیف‌سنجی مختلف و داکینگ مولکولی

این مطالعه به بررسی برهمکنش کاروتنوئیدهای زعفران (کروسین و کروستین) با آلبومین سرم انسانی (HSA) با استفاده از روش‌های طیف‌سنجی و داکینگ مولکولی پرداخت. نتایج نشان داد که هر دو ترکیب به HSA در جایگاه سادلو I (زیردامنه IIA) متصل می‌شوند، عمدتاً از طریق برهمکنش‌های آبگریز و پیوند هیدروژنی با Tyr138. اتصال کروسین از مکانیسم خاموشی پویا پیروی می‌کرد، در حالی که کروستین هر دو مکانیسم خاموشی ایستا و پویا را نشان داد. هر دو لیگاند باعث ایجاد تغییرات ساختاری و بازشدن در HSA شدند و محتوای آلفا-هلیکس آن را کاهش دادند. کروستین میل اتصال بالاتری به HSA نسبت به کروسین نشان داد. ثابت اتصال برای کمپلکس کروسین-HSA برابر با ۳.۸۶×۱۰³ M⁻¹ با یک جایگاه اتصال بود و تغییرات انرژی آزاد ۶.۲۶- کیلوکالری بر مول بود.

This study investigated the interaction of saffron carotenoids (crocin and crocetin) with human serum albumin (HSA) using spectroscopic methods and molecular docking. Results showed both compounds bind to HSA at Sudlow site I (subdomain IIA), primarily through hydrophobic interactions and hydrogen bonding with Tyr138. Crocin binding followed dynamic quenching, while crocetin exhibited both static and dynamic quenching. Both ligands induced conformational changes and unfolding in HSA, decreasing its α-helix content. Crocetin showed higher affinity for HSA than crocin. The binding constant for crocin-HSA was 3.86×10³ M⁻¹ with one binding site, and the free energy change was -6.26 kcal/mol.