عالیت ضد آمیلوئیدزایی سافرنال نسبت به آمیلوئیدهای القایی HSA با استفاده از تکنیکهای مختلف از جمله فلورسانس، UV–مرئی، CD، DLS و میکروسکوپها مشاهده شده است. محلول HSA به مدت ۱۲۰ ساعت در دمای ۶۵ درجه سانتیگراد پیشانکوبه شد و در طول این مدت، رشد فیبرهای آمیلوئید با استفاده از سینتیک تجمع ThT در فواصل زمانی مختلف مورد پایش قرار گرفت. مشخص شد که تشکیل فیبرهای آمیلوئید HSA در حضور سافرنال کاهش مییابد و مهار آن وابسته به غلظت بود. خاصیت آبگریزی سطح فیبرهای آمیلوئید HSA نیز در حضور سافرنال کاهش یافت. اتصال CR به فیبرهای HSA نیز کاهش یافت و غلظت بالای سافرنال باعث شد که اتصال CR شبیه به HSA بومی شود. شدتهای RLS و کدورت نیز رابطه معکوس با غلظت سافرنال داشتند.سافرنال همچنین تأثیر خوبی در محافظت از ساختار ثانویه HSA انکوبهشده دارد. از طریق میکروسکوپ الکترونی مشاهده شد که شبکه فیبریل HSA آمیلوییدی به تدریج با افزایش غلظت سافرنال ناپدید میشود. کاهش چشمگیر جمعیت مجموعههای HSA در محلول حاوی سافرنال نسبت به محلول بدون آن نیز نشاندهنده مهار تشکیل مجموعههای بزرگ فیبریل است.
Anti-amyloidogenic activity of safranal towards induced HSA amyloids has been observed using a variety of tech niques including fluorescence, UV–visible, CD, DLS and microscopies. The HSA solution was pre-incubated at 65 °C for 120 h and, in between, the growth of amyloid fibrils, using ThT aggregation kinetics, was monitored at dif ferent time intervals. It was found that the amyloid fibril formation of HSA diminishes in presence of safranal and the inhibition was concentration dependent. The surface hydrophobicity of HSA amyloid fibrils also decreased in presence of safranal. The increased CR binding of HSA fibrils also decreased and high concentration of safranal causes the CR binding to resemble like that of native HSA. Both RLS and turbidity intensities were also in inverse relation to the safranal concentration. Safranal also has a good impact to protect the secondary structure of incu bated HSA. From the electron microscopy it was seen that the fibrillar network of HSA amyloids gradually van ishes as the concentration of safranal increased. The largely decreased population of HSA aggregates in safranal containing solution as compared to the one without it also suggests the inhibition of formation of large fibrillar aggregates.
- عنوان: تعدیل تشکیل فیبرهای آمیلوئید پروتئین پلاسما توسط جزء زعفران «سافرنال»: تجزیه و تحلیلهای طیفسنجی و تصویربرداری
- Title: Modulation of amyloid fibril formation of plasma protein by saffron constituent “safranal”: Spectroscopic and imaging analyses
- Authors: Mohd. Sajid Ali, Hamad A. Al-Lohedan , Mohammad Tariq , Mohammad Abul Farah , Mohammad Altaf ,S.M. Wabaidur , S.M. Shakeel Iqubal , Sartaj Tabassum , Mahmood M.S. Abdullah
- URL: https://faculty.ksu.edu.sa/sites/default/files/ms_ali_et_al_2019.pdf
- DOI URL: https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2019.01.052
- عنوان مقاله: سایر
- محور مقاله: تکنیک نوین
- نام ژورنال: International Journal of Biological Macromolecules
- افیلیشن نویسنده مسئول: Department of Chemistry, College of Science, King Saud University, P.O. Box-2455, Riyadh 11451, Saudi Arabia
- ایمیل نویسنده فقط برای کاربران ورود / عضویت
- سال انتشار مقاله: 2019
- زبان: انگلیسی
- کشور: عربستان سعودی
- کد مقاله: 26062
- کلمات کلیدی فارسی: سافرانال، آلبومین سرم انسانی، مهار آمیلوئید، تجمع پروتئین
- کلمات کلیدی انگلیسی: Safranal, Human serum albumin, Amyloid inhibition, Protein aggregation
- لینک کوتاه: https://wikisaffron.org?p=26062