“مطالعات طیف‌سنجی، داکینگ مولکولی و شبیه‌سازی دینامیک مولکولی بر کمپلکس‌های β-لاکتوگلوبولین، سافرانال و اولئوروپین “

ترکیبات زیست‌فعال گیاهی توجه زیادی را به دلیل تأثیرات ارتقای سلامت و همچنین خواص عملکردی خود جلب کرده‌اند. در این مطالعه، مکانیسم اتصال بین پروتئین شیری بتا-لاکتوگلوبولین گاوی (β-LG)، اولئوروپئین (OLE) و زعفرانال (SAF) که به ترتیب در عصاره برگ زیتون و زعفران یافت می‌شوند، از طریق مطالعات طیف‌سنجی و شبیه‌سازی درون‌کامپیوتری بررسی شد. اطلاعات کاهش فلورسانس نشان داد که تعامل با هر دو لیگاند به‌صورت خودبه‌خود انجام می‌شود و تعاملات هیدروفوبیک غالب هستند.

همچنین نتایج طیف‌سنجی CD نشان داد که ساختار بتا شیت افزایش یافته و محتوای آلفا-هلیکسی برای هر دو لیگاند کاهش یافته است. اندازه کمپلکس β-LG-OLE بزرگتر از β-LG-SAF بود که این موضوع به دلیل کونفورماسیون و اندازه مولکولی بزرگ‌تر است. مطالعات داکینگ مولکولی و شبیه‌سازی نشان داد که SAF و OLE در کالیکس مرکزی β-LG و سطح آن در مجاورت باقی‌مانده‌های هیدروفوبیک متصل می‌شوند. در نهایت، OLE نسبت به SAF بر اساس شبیه‌سازی دینامیک مولکولی کمپلکس پایدارتری تشکیل داد.

Herbal bioactive compounds have captured pronounced attention considering their health-promoting effects as well as their functional properties. In this study, the binding mechanism between milk protein bovine β-lactoglobulin (β-LG), oleuropein (OLE) and safranal (SAF) found in olive leaf extract and saffron, respectively via spectroscopic and in silico studies. Fluorescence quenching information exhibited that interactions with both ligands were spontaneous and hydrophobic interactions were dominant.

Also, the CD spectroscopy results demonstrated the increase in β-sheet structure and decrease in the α-helix content for both ligands. Size of β-LG-OLE complex was higher than β-LG-SAF due to the conformation and larger molecular size. Molecular docking and simulation studies revealed that SAF and OLE bind in the central calyx of β-LG and the surface of β-LG next to hydrophobic residues. Lastly, OLE formed a more stabilized complex compared to SAF based on the molecular dynamic simulation results.